G蛋白能够以两种不同的状态结合在细胞质膜上。一种是静息状态，即三体状态，此时的α亚基上结合的是GDP；另一种是活性状态，此时的α亚基上结合的是GTP，并且α亚基已与Gβγ亚基分开，而同某一特异蛋白结合在一起，引起信号转导。如果GTP被水解成GDP，则G蛋白又恢复成三体的静息状态，因为此时在α亚基上结合的是GDP而非GTP。G蛋白由非活性状态转变成活性状态，尔后又恢复到非活性状态的过程称为G蛋白循环。G蛋白的这种活性转变与三种蛋白相关联:

　　①GTPase激活蛋白(GTPase-activatingprotein，GAPs)大多数G蛋白具有催化所结合的GTP水解的能力，但是这种能力在与GAPs相互作用时会大大提高，由于GAPs的作用加速了GTP的水解，因而GAPs能够缩短G蛋白介导应答的时间。

　　②鸟苷交换因子(guaninenucleotide-exchangefactors，GEFs)与失活G蛋白结合的GDP被GTP替换后，G蛋白就会转变成活性状态。GEFs是促进GDP从G蛋白上解离的蛋白因子，一旦GDP被释放，G蛋白很快就会与GTP结合，因为细胞中的GTP的浓度很高，所以GEFs能够激活G蛋白。

　　③鸟苷解离抑制蛋白(guaninenucleotide-dissociationinhibitors，GDIs)GDIs的作用是抑制结合的GDP从G蛋白释放出来，所以GDIs可保持G蛋白处于非活性状态。